¿El producto del gen AN2738, juega un rol en el tráfico intracelular de UreA?

En eucariotas, la síntesis de proteínas integrales de membrana se da a través de su inserción co-traduccional en la membrana del retículo endoplásmico. Una vez sintetizadas y sufrir (en algunos casos) modificaciones post-traduccionales, se dirigen hacia la membrana plasmática para cumplir su función. El tráfico de estas proteínas desde el RE hasta la membrana plasmática, a través del aparato de Golgi, presenta diferentes mecanismos de control y regulación, que le permiten a la proteína llegar correctamente a su destino final. Para dichos mecanismos la célula emplea diversas proteínas reguladoras que la acompañan en su vía. Un ejemplo de estas proteínas son las encargadas del transporte de proteínas de membrana desde el RE hacia el aparato de Golgi. Este transporte se da a través de vesículas formadas por el complejo multiproteico COPII. En Saccharomyces cerevisae, la proteína Erv46, que actúa en conjunto con la proteina Erv41 (formando un heterodimero), forma parte de este complejo. Se ha propuesto que este heterodímero participaría de la etapa de fusión de vesículas en el transporte entre RE-Golgi y podría participar de la selección de proteínas a ser transportadas en estas vesículas. En este proyecto proponemos estudiar, en el hongo filamentoso Aspergillus nidulans, el rol de la proteína homóloga a Erv46 (codificada por el gen AN2738) en el tráfico intracelular de proteínas de membrana. Para ello utilizaremos al transportador de urea, UreA, como proteína membrana modelo. El objetivo es deletar el gen AN2738 y observar el efecto de la deleción en el tráfico intracelular de UreA, tanto en ensayos de crecimiento en placa con urea como fuente de nitrógeno, como por microscopia de fluorescencia (haciendo uso de la fusión de UreA a la proteína verde fluorescente, GFP).